ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
1.Primaria
2.Secundaria (alfa-hélice, conformación beta o hélice de colágeno)
3.Terciaria
4.Cuaternaria.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
Los enlaces peptídicos unen los aminoácidos que forman las proteínas. Son unos enlaces rígidos y muy estables, por lo que se dice que tienen carácter de doble enlace.
Por otra parte, dentro del aminoácido se encuentran enlaces covalentes.
En la estructura secundaria encontramos enlaces puente de hidrógeno (intracatenarios en la estructura alfa-hélice e intercatenarios en la conformación beta.)
En la estructura terciaria destacamos el enlace disulfuro, que se trata del único enlace fuerte, y enlaces débiles como el de Van der Waals, que unen cadenas hidrofóbicas, interacciones iónicas o hidrófobicas.
En la estructura cuaternaria aparecen enlaces débiles, y en ocasiones enlaces disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Las alfa queratinas son proteínas que pertenecen a la estructura secundaria alfa-hélice.
Fuente: Google imágenes
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
-Especificidad: Las proteínas de los seres vivos son características de cada especie, pero aún así varían dentro de una especie debido a la ordenación de los aminoácidos. Las proteínas que cumplen una misma función en distintos seres vivos, pero no son idénticas se denominan homólogas.
Esta especificidad es importante, ya que si se introduce una proteína de un cuerpo en otro, este puede reconocerla como un cuerpo extraño y reaccionar contra ella (Como ocurre en los rechazos que se dan en los trasplantes de órganos.)
--Solubilidad: Las proteínas filamentosas son insolubles, mientras que las globulares son solubles, ya que se encuentran rodeadas de agua (capa de solvatación)
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
-Función estructural: Las proteínas (sobretodo filamentosas) forman la mayoría de estructuras celulares y orgánicas. Por ejemplo, las glucoproteínas forman las membranas celulares, La actina y tubulina forman cilios, flagelos, citoesqueleto etc. También tienen esta función las histonas y protaminas, el colágeno, la elastina, queratina etc.
-Función de reserva: Almacenan aminoácidos en la ovoalbúmina de la clara del huevo o la caseína de la leche etc.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria o incluso secundaria de las proteínas. Puede ocurrir debido a cambios de temperarura, pH, concentración de sales o agitación. Al perderse esta estructura se rompen muchos enlaces (pero no los peptídicos)
Cuando una proteína se desnaturaliza precipita, ya que adquiere un aspecto filamentoso (los radicales no se encuentran rodeados de agua)
Se puede dar la renaturalización de las proteínas si las condiciones vuelven a ser óptimas, ya que los enlaces peptídicos no se han alterado.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Significa que puede actuar como ácido y como base, en función de las condiciones del medio. Esto permite la regulación del pH. (homeostasis)
¡Un saludo!
